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Una comune lattuga è stata convertita in una piccola fabbrica molecolare, e la prima cosa che le è stata chiesta di produrre è stata mioglobina di maiale, cioè la proteina che dà alla carne il suo colore rosso e buona parte del sapore. Il risultato arriva da un gruppo dell’Imperial College London e chiude idealmente un cerchio aperto quindici anni fa, quando un laboratorio della Florida riuscì a far produrre a una foglia di insalata proinsulina umana. Non una traccia simbolica: il 53% di tutta la proteina solubile della foglia era costituito da quella molecola.
Detto così sembra quasi un dettaglio da rivista specializzata. In realtà era enorme. Una pianta banale, di quelle che finiscono in insalata senza troppe cerimonie, veniva riprogrammata per fabbricare qualcosa di completamente estraneo alla sua biologia. Il vero nodo, da allora, è sempre stato lo stesso: decidere quale proteina far produrre.
Il metodo utilizzato passa dalla cosiddetta pistola genica, un sistema che bombarda letteralmente le foglie con microparticelle rivestite di DNA. L’obiettivo non è il nucleo della cellula, ma il cloroplasto, l’organulo dove la pianta fa la fotosintesi. Una scelta tutt’altro che casuale, perché quella via rende almeno il triplo rispetto all’inserimento del DNA nel nucleo e, soprattutto, la modifica si trasmette di generazione in generazione. In pratica le piante figlie nascono già capaci di produrre la proteina desiderata.
Il problema del sapore e del ferro
Con la mioglobina la resa è nettamente più bassa rispetto alla proinsulina, va detto. Ma la questione riguarda più le caratteristiche della proteina stessa che il metodo di produzione dentro la lattuga. Il sistema funziona, è la molecola a essere più capricciosa.
E il sapore? Qui la risposta è meno appetitosa di quanto ci si aspetterebbe. Nessuno ha assaggiato niente, per quanto se ne sappia, e il motivo è che sulla carta non dovrebbe sapere granché. La mioglobina dà colore, ma il sapore arriva solo quando è accompagnata dal gruppo eme. Semplificando parecchio, serve il ferro. E nella lattuga, stando ai dati raccolti, ce n’è poco. La pianta deve distribuire precursori condivisi fra due compiti diversi, il magnesio per costruire clorofilla e il ferro per costruire mioglobina, e la clorofilla tende a vincere questa competizione interna. È anche la ragione per cui, al momento, l’E. coli resta più efficiente su questo fronte.
Va poi chiarito un equivoco: nessuno coltiva queste piante per portarle in tavola così come sono. Non si tratta nemmeno di una lattuga ricca di proteine. L’idea di fondo è molto più prosaica e industriale: coltivare grandi quantità di foglie, estrarre la proteina, purificarla e usarla come ingrediente.
Perché la chimica del futuro guarda alle piante
I numeri, presi da soli, sembrano scoraggianti. Un chilo di lattuga a peso secco conterrebbe 810 milligrammi di mioglobina, mentre un chilo di muscolo animale ne contiene circa 8.100 o più. Dieci volte tanto. Difficile parlare di concorrenza diretta.
Solo che il punto non è sostituire una braciola. Al di là del mercato plant based, qui si tocca una delle grandi speranze dell’industria chimica mondiale: riuscire a coltivare tutto ciò che serve rappresenterebbe la soluzione a una quantità impressionante di problemi tecnici legati alla produzione di molecole complesse. Non è un percorso semplice, né sul piano scientifico né su quello burocratico. Basti pensare che Impossible Foods aspetta da oltre sei anni il via libera definitivo alle sue soluzioni in Europa, senza averlo ancora ottenuto.
La parte davvero difficile del processo, però, è stata affrontata. Che la lattuga al sapore di carne sia vicina o lontana, la modifica del genoma del cloroplasto con trasmissione ereditaria funziona e apre una strada che finora era rimasta poco battuta.
